Die Funktion von Proteinen wird oft durch post-translationale Modifikationen wie Methylierung, Phosphorylierung, Acetylierung und Uvicitinisierung reguliert, die der seitlichen Kette von Aminosäuren zugesetzt werden. Veränderungen im Niveau dieser Modifikationen können die Aktivität gezielter Proteine dramatisch verändern. Argininmethylation ist eine solche Proteinmodifikation, die von der Enzymfamilie PRMTs (Proteinargininmethyltransferasen) katalysiert wird. PRMTs sind diffuse in eukaryotischen Zellen und Argininmethylation findet sich sowohl in zytoplasmischen als auch in Kernproteinen. Daher ist es nicht verwunderlich, dass PRMTs Enzyme und Argininmethylation an der Pathogenese verschiedener menschlicher Erkrankungen, einschließlich Krebs, beteiligt sind. Trotz großer Fortschritte beim Verständnis der biologischen Rollen von Argininmethylierung und PRMTs Zellfunktionen bleibt das Wissen über die Regulierung dieser Proteinmodifikation und der Enzyme, die es katalysieren, sehr begrenzt. Darüber hinaus wurden Enzyme, die diese Modifikation von Argininen entfernen können, noch nicht entdeckt. Daher ist das Hauptziel dieser Studie, Faktoren zu identifizieren, die Argininmethylierungsniveaus regulieren, mit dem Potenzial, die viel diskutierte Arginindemethylase zu entdecken. Um dieses Ziel zu erreichen, werden wir einen modernen funktionalen genomischen Ansatz für S. cerevisiae verwenden. Insgesamt wird diese Studie neue grundlegende wissenschaftliche Erkenntnisse über die Regulierung von posttranslationalen Modifikationen schaffen und neue Proteinfunktionen aufzeigen, die neue Horizonte in der Studie und dem Verständnis menschlicher Krankheiten eröffnen werden.