S-Adenosylhomocisteine hydrolase (AHCY) è un enzima cellulare chiave che catalizza l'idrolisi S-Adenosyl-l-omocisteina (SAH) impedendo il suo accumulo e la conseguente inibizione delle metiltransferasi. Tuttavia, poco si sa circa la regolazione meccanicistica di AHCY. Utilizzando approcci genetici molecolari, abbiamo rivelato una regolazione multistadio dell'AHCY tramite CHN-1 e UFD-2 ubiquitin ligases utilizzando C. elegans come organismo modello. Sulla base di varie osservazioni preliminari, abbiamo ipotizzato che CHN-1 interagisce con AHCY, lipidi e istoni in grado di monitorare e dettare la velocità con cui vengono generati "istone metil sink". L'obiettivo a lungo termine di questo progetto è capire come le reti di degradazione modulano il potenziale di metilazione della cellula tramite AHCY. La ricerca proposta avrà ampie implicazioni per la comprensione della regolazione del ciclo della metionina nella salute e nelle malattie e nei meccanismi di proteostasi in generale.